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<!DOCTYPE html>

<title>Pyocine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Pyocine</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Pyocine sind <a href="Gift" title="Gift">Gifte</a> aus der Gruppe der <a href="Bacteriocine" title="Bacteriocine">Bacteriocine</a>, die gegen das Bakterium <a href="Pseudomonas_aeruginosa" title="Pseudomonas aeruginosa">Pseudomonas aeruginosa</a> wirken. R- und F-Typ-Pyocine ähneln den Schwanzstücken von <a href="Bakteriophage" class="mw-redirect" title="Bakteriophage">Bakteriophagen</a>, S-Typ-Pyocine entsprechen den <a href="Colicine" title="Colicine">Colicinen</a> in <a href="E._coli" class="mw-redirect" title="E. coli">E. coli</a>. Pyocine werden von Pseudomonas aeruginosa produziert, um eng verwandte Pseudomonas-Stämme zu töten.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wortursprung">Wortursprung</h2></div>

<a href="Fran%C3%A7ois_Jacob" title="François Jacob">François Jacob</a> entdeckte und benannte Pyocine nach Pseudomonas pyocyanea, in denen sie zuerst entdeckt wurden. Die Benennung ist damit analog zu <a href="Colicin" class="mw-redirect" title="Colicin">Colicinen</a> von E. coli.<a href="#cite_note-1">[1]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="S-Typ-Pyocine">S-Typ-Pyocine</h2></div>

Das S der S-Typ-Pyocine ist abgeleitet vom englischen Wort „soluble“ (deutsch: löslich). S-Typ-Pyocine sind <a href="Peptidase" class="mw-redirect" title="Peptidase">Proteinase</a>-empfindliche <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die zwischen 20 und 60 <a href="KDa" class="mw-redirect" title="KDa">kDa</a> schwer sind. Sie ähneln den Colicinen in E. coli, ihre <a href="Gen" title="Gen">Gene</a> sind im Gegensatz zu Colicingenen aber chromosomal, nicht plasmidenkodiert. Sie haben einen modularen Aufbau aus je drei Domänen: einer R- (receptor binding), T- (translocation) und C-Domäne (cytotoxic). Die R-Domäne bindet einen <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptor</a> auf der Zelloberfläche des Zielbakteriums und erzeugt dadurch die Spezifität des Giftes. Die T-Domäne ermöglicht den Transport des Pyocins durch die äußere <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Membran</a> ins <a href="Periplasmatischer_Raum" title="Periplasmatischer Raum">Periplasma</a>. Die C-Domäne ist für die <a href="Zytotoxizit%C3%A4t" title="Zytotoxizität">zytotoxische</a> Wirkung zuständig und kann zum Beispiel <a href="Nukleasen" title="Nukleasen">Nukleasen</a>- (DNase, tRNase, mRNase) oder Poren-formende Aktivität haben.<a href="#cite_note-briand-2">[2]</a>

Viele S-Typ-Pyocine wurden mit Hilfe von in-silico-Methoden entdeckt,<a href="#cite_note-ghequire-3">[3]</a> bislang wurden aber nur wenige dieser Pyocine als funktionale <a href="Bacteriocine" title="Bacteriocine">Bacteriocine</a> belegt. Die in vitro untersuchten und bestätigten S-Typ-Pyocine sind Pyocin S1,<a href="#cite_note-1und2-4">[4]</a> SD1,<a href="#cite_note-SD-5">[5]</a> S2,<a href="#cite_note-1und2-4">[4]</a> SD2,<a href="#cite_note-SD-5">[5]</a> S3,<a href="#cite_note-6">[6]</a> SD3,<a href="#cite_note-SD-5">[5]</a> AP4,<a href="#cite_note-7">[7]</a> S5,<a href="#cite_note-8">[8]</a> S6,<a href="#cite_note-9">[9]</a> Pyocin S8<a href="#cite_note-10">[10]</a> und PaeM, auch Pyocin M1 genannt.<a href="#cite_note-11">[11]</a> Weiterhin wurde Pyocin L1 untersucht.<a href="#cite_note-ghequire-3">[3]</a>

<th>

</th>

<th>Rezeptor

</th>

<th>C-Domäne

</th></tr>

<tr>

<td>AP41

</td>

<td>?

</td>

<td>DNase

</td></tr>

<tr>

<td>M1

</td>

<td>?

</td>

<td>Lipid-II Abbau

</td></tr>

<tr>

<td>S1

</td>

<td>?

</td>

<td>DNase

</td></tr>

<tr>

<td>S2

</td>

<td>FpvAI

</td>

<td>DNase

</td></tr>

<tr>

<td>S3

</td>

<td>FpvAII

</td>

<td>DNase

</td></tr>

<tr>

<td>S4

</td>

<td>FpvAI

</td>

<td>tRNase

</td></tr>

<tr>

<td>S5

</td>

<td>FptA

</td>

<td>Pore

</td></tr>

<tr>

<td>S6

</td>

<td>?

</td>

<td>rRNase

</td></tr>

<tr>

<td>S8

</td>

<td>?

</td>

<td>DNase

</td></tr>

<tr>

<td>SD1

</td>

<td>?

</td>

<td>tRNase

</td></tr>

<tr>

<td>SD2

</td>

<td>FpvAI

</td>

<td>tRNase

</td></tr>

<tr>

<td>SD3

</td>

<td>FpvAII

</td>

<td>tRNase

</td></tr>

<tr>

<td>L1

</td>

<td>LPS

</td>

<td>?

</td></tr></tbody></table>

Die SD-Pyocine sind natürlich vorkommende Chimäre aus der T- und R-Domäne von Pyocin S1, S2 oder S3, und der C-Domäne von Colicin D. Pyocine SD2 und SD3 wurden vor ihrer experimentellen Bestätigung auch Pyocin S11 und S12 genannt. Wie die SD Pyocine hat auch Pyocin S6 die gleiche T- und R-Domäne wie Pyocin S1, aber eine andere C-Domäne.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Immunitätsproteine">Immunitätsproteine</h3></div>

Viele S-Typ-Pyocine werden zusammen mit einem Immunitätsgen <a href="Exprimieren" class="mw-redirect" title="Exprimieren">exprimiert</a>. Die Immunitätsgene der <a href="Nukleasen" title="Nukleasen">Nukleasen</a> werden auf dem gleichen Strang wie das Pyocin enkodiert. Das Immunitätsgen bindet die Nuklease, um sie zu inaktivieren und dadurch das produzierende Bakterium zu schützen. Immunitätsprotein und Nuklease werden zusammen als <a href="Heterodimer" class="mw-redirect" title="Heterodimer">Heterodimer</a> freigesetzt. Es wird vermutet, dass das Immunitätsprotein beim Eintritt in die Zielzelle zurückgelassen wird. Die Immunitätsproteine von Poren-formenden Pyocinen werden auf dem dem Pyocingen entgegengesetzten DNA-Strang enkodiert. Die Immunitätsproteine der Poren-formenden Pyocine werden nicht zusammen mit dem Pyocin freigesetzt.<a href="#cite_note-ImS5-12">[12]</a> Es wird angenommen, dass sich das Immunitätsprotein in der inneren Membran der produzierenden Zelle befindet und Porenbildung durch das Pyocin verhindert.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="R-Typ_Pyocine">R-Typ Pyocine</h2></div>

Die Struktur von R- und T-Typ Pyocinen entspricht der des Schwanzstücks von Bakteriophagen. Ein Sammelbegriff für R- und F-Typ Bakteriocine ist daher Tailocine, abgeleitet vom englischen tail für Schwanz. Sie haben eine Teleskoparchitektur, die das Durchstechen der äußeren Membran von Zielbakterien ermöglicht. Der äußere Mantel kann im Gegensatz zum inneren Kern bei Kontakt mit der Zielzelle kontrahieren. Der Kern stößt als Folge dessen durch die äußere Membran. Die Spezifität der R-Typ Pyocine ist wie bei <a href="Bakteriophagen" title="Bakteriophagen">Bakteriophagen</a> durch Schwanzfibern, die von einer Grundplatte ausgehen, gegeben.<a href="#cite_note-briand-2">[2]</a>

Bislang untersucht wurden Pyocin R1, R2, R3, R4, R5, C9, 21 und 430c.<a href="#cite_note-briand-2">[2]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="F-Typ_Pyocine">F-Typ Pyocine</h2></div>

F-Typ Pyocine sind stabförmig und flexibel. Der Kern ist 106 nm lang, 10 nm im Durchmesser und nicht kontrahierbar. Wie bei R-Typ Pyocinen ist die Spezifität durch Fibern gegeben, die mit den Zielzellen interagieren. Bis lang untersucht wurden Pyocin F1, F2, F3 und Pyocin 28.<a href="#cite_note-briand-2">[2]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologische_Funktion">Physiologische Funktion</h2></div>

In ökologischen Umgebungen, wie Mutterboden und Pflanzen spielen Pyocine eine wichtige Rolle in der Verteidigung von ökologischen Nischen. Bei der Infektion eines Wirtsorganismus können Bacteriocine sowohl den infizierenden Bakterien bei der Eroberung von ökologischen Nischen (Verdrängung des Wirtsmikrobioms) als auch dem Wirtsmikrobiom bei der Verteidigung ihrer ökologischen Nischen helfen. Das Aufrechterhalten von Bacteriocin-genen und deren Exprimierung ist nur in strukturierten Lebensräumen von Vorteil. In unstrukturierten Lebensräumen (z. B. flüssigen Nährmedien) werden Bakterien, die Bacteriocine produzieren von Bakterien, die nur Immunitätsproteine gegen Bacteriocine produzieren durch schnelleres Wachstum verdrängt.<a href="#cite_note-13">[13]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendung">Anwendung</h2></div>

Die Anwendung von Pyocinen aller drei Typen als spezifische Antibiotika wird diskutiert.<a href="#cite_note-14">[14]</a> Vorteil wäre die spezifische Wirkung auf einen oder wenige Bakterienstämme, die das restliche <a href="Mikrobiom" title="Mikrobiom">Mikrobiom</a> intakt lassen und dadurch <a href="Dysbiose" title="Dysbiose">Dysbiosen</a> vermeiden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

Der wohl meistzitierte und anschaulichste Reviewartikel über Pyocine ist The Pyocins of Pseudomonas Aeruginosa.<a href="#cite_note-briand-2">[2]</a> Der aktuellste und detaillierteste Reviewartikel über Pyocine ist ‘Ribosomally Encoded Antibacterial Proteins and Peptides from Pseudomonas’<a href="#cite_note-ghequire-3">[3]</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> François Jacob: Biosynthèse Induite et Mode D’action D’une Pyocine, Antibiotique de Pseudomonas Pyocyanea, Ann. Inst. Pasteur, 86 (1954), 149–160.

</li>

<li id="cite_note-briand-2">↑ <a href="#cite_ref-briand_2-0">a</a> <a href="#cite_ref-briand_2-1">b</a> <a href="#cite_ref-briand_2-2">c</a> <a href="#cite_ref-briand_2-3">d</a> <a href="#cite_ref-briand_2-4">e</a> Yvon Michel-Briand, Christine Baysse: The pyocins of Pseudomonas aeruginosa. In: Biochimie. 84, 2002, S. 499, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0300-9084%2802%2901422-0">10.1016/S0300-9084(02)01422-0</a>.

</li>

<li id="cite_note-ghequire-3">↑ <a href="#cite_ref-ghequire_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-ghequire_3-1">b</a> <a href="#cite_ref-ghequire_3-2">c</a> Maarten G.K. Ghequire, René De Mot: Efficacy of species-specific protein antibiotics in a murine model of acute Pseudomonas aeruginosa lung infection. In: FEMS Microbiology Reviews. 38, 2014, S. 523, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/1574-6976.12079">10.1111/1574-6976.12079</a>.

</li>

<li id="cite_note-1und2-4">↑ <a href="#cite_ref-1und2_4-0">a</a> <a href="#cite_ref-1und2_4-1">b</a> Y. Sano, H. Matsui, M. Kobayashi, M. Kageyama: Molecular structures and functions of pyocins S1 and S2 in Pseudomonas aeruginosa. In: Journal of bacteriology. Band 175, Nummer 10, Mai 1993, S. 2907–2916, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8491711?dopt=Abstract">PMID 8491711</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC204608/">PMC 204608</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-SD-5">↑ <a href="#cite_ref-SD_5-0">a</a> <a href="#cite_ref-SD_5-1">b</a> <a href="#cite_ref-SD_5-2">c</a> L. C. McCaughey, I. Josts u. a.: Discovery, characterization and in vivo activity of pyocin SD2, a protein antibiotic from Pseudomonas aeruginosa. In: Biochemical Journal. 473, 2016, S. 2345, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1042/BCJ20160470">10.1042/BCJ20160470</a>.

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> C. Duport, C. Baysse, Y. Michel-Briand: Molecular characterization of pyocin S3, a novel S-type pyocin from Pseudomonas aeruginosa. In: The Journal of biological chemistry. Band 270, Nummer 15, April 1995, S. 8920–8927, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7721800?dopt=Abstract">PMID 7721800</a>.

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> Y. Sano: The inherent DNase of pyocin AP41 causes breakdown of chromosomal DNA. In: Journal of bacteriology. Band 175, Nummer 3, Februar 1993, S. 912–915, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8423163?dopt=Abstract">PMID 8423163</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC196246/">PMC 196246</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> H. Ling, N. Saeidi, B. H. Rasouliha, M. W. Chang: A predicted S-type pyocin shows a bactericidal activity against clinical Pseudomonas aeruginosa isolates through membrane damage. In: FEBS letters. Band 584, Nummer 15, August 2010, S. 3354–3358, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.06.021">10.1016/j.febslet.2010.06.021</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20580355?dopt=Abstract">PMID 20580355</a>.

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> J. Dingemans, M. G. Ghequire, M. Craggs, R. De Mot, P. Cornelis: Identification and functional analysis of a bacteriocin, pyocin S6, with ribonuclease activity from a Pseudomonas aeruginosa cystic fibrosis clinical isolate. In: MicrobiologyOpen. Band 5, Nummer 3, Juni 2016, S. 413–423, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/mbo3.339">10.1002/mbo3.339</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26860427?dopt=Abstract">PMID 26860427</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4905994/">PMC 4905994</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> <a rel="nofollow" class="external free" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=pyocin%20s8">https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/?term=pyocin%20s8</a>

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> H. Barreteau, A. Bouhss, M. Fourgeaud, J. L. Mainardi, T. Touzé, F. Gérard, D. Blanot, M. Arthur, D. Mengin-Lecreulx: Human- and plant-pathogenic Pseudomonas species produce bacteriocins exhibiting colicin M-like hydrolase activity towards peptidoglycan precursors. In: Journal of bacteriology. Band 191, Nummer 11, Juni 2009, S. 3657–3664, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/JB.01824-08">10.1128/JB.01824-08</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19346308?dopt=Abstract">PMID 19346308</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2681890/">PMC 2681890</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-ImS5-12"><a href="#cite_ref-ImS5_12-0">↑</a> Bahareh Haji Rasouliha, Hua Ling u. a.: A Predicted Immunity Protein Confers Resistance to Pyocin S5 in a Sensitive Strain of Pseudomonas aeruginosa. In: ChemBioChem. 14, 2013, S. 2444, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/cbic.201300410">10.1002/cbic.201300410</a>.

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> Ylaine Gerardin, Michael Springer, Roy Kishony: A competitive trade-off limits the selective advantage of increased antibiotic production. In: Nature Microbiology. 1, 2016, S. 16175, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nmicrobiol.2016.175">10.1038/nmicrobiol.2016.175</a>.

</li>

<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> Laura C. McCaughey, Neil. D. Ritchie, Gillian R. Douce, Thomas J. Evans, Daniel Walker: Efficacy of species-specific protein antibiotics in a murine model of acute Pseudomonas aeruginosa lung infection. In: Scientific Reports. 6, 2016, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/srep30201">10.1038/srep30201</a>.

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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